УДК543.424.2, 538.97

ГКР СПЕКТРОСКОПИЯ МОЛЕКУЛ БАКТЕРИОРОДОПСИНА, АДСОРБИРОВАННЫХ НА СЕРЕБРЯНЫЕ НАНООСТРОВКОВЫЕ ПЛЕНКИ

Хайслер Ф. , Пилюгина Е. С., Червинский С. Д., Самусев А. К., Липовский А. А.


Читать статью полностью 
Язык статьи - Английский


Аннотация

Представлены результаты экспериментов по поверхностно-усиленной рамановской (ГКР) спектроскопии молекул бактериородопсина в пурпурных мембранах, адсорбированных на самоорганизованных серебряных наноостровковых пленках. Островки серебра формировались на поверхности натрий-кальциевого силикатного стекла в результате ионного обмена в расплаве смеси нитратов серебра и натрия, Ag0,05Na0,95NO3, при температуре 325°C в течение 20 минут и последующем отжиге в водородной атмосфере при температуре 250°C в течение 10 минут. Типичные пленки состояли из расположенных близко друг к другу островков размером 20–30 нм. В ходе тестирования в качестве подложек для ГКР спектроскопии островковые пленки позволили наблюдать соответствующие характер- ные линии комбинационного рассеяния от высушенной капли водного раствора родамина 6G с концентрацией  10–6 моль/л. Аналогичным образом изготовленные подложки были использованы для исследования ГКР спектров бактериородопсина в пурпурных мембранах, диспергированных в воде. Нами были зарегистрированы линии комбинационного рассеяния в областях 1000–1020 см–1, 1150–1220 см–1 и 1530–1570см–1. Подложки со наноостровковыми пленками серебра позволили зарегистрировать характерные линии комбинационного рассеяния бактериородопсина с концентрацией лишь на порядок меньшей, чем в случае стеклянной подложки. Таким образом, усиление сигнала комбинационного рассеяния оказалось существенно меньшим, чем в случае родамина 6G. Предположительно, это связано с тем, что молекулы бактериородопсина упакованы в белковый кристалл, что не позволяет им проникать в промежутки между островками серебра, где локальное усиление электрического поля падающей волны максимально


Ключевые слова:  ГКР, серебряные наноостровковые пленки, бактериородопсин, родамин 6G

Благодарности. Работа выполнена при финансовой поддержке Министерства образования и науки Российской Федерации (гранты №№ 11.G34.31.0020 и 16.1233.2014/K), а также государственной финансовой поддержке ведущих университетов Российской Федерации (субсидия 074-U01). За предоставление образцов пурпурных мембран авторы благодарны Виталию Половинкину, Валентину Борщевскому и Валентину Горделию (Лаборатория «Перспективные исследования мембранных белков» Московского физико-технического института, г. Долгопрудный, Россия; Институт структурной биологии, Гренобль, Франция; Институт сложных систем ICS-6: структурная биология, Исследовательский центр Юлиха, Юлих, Германия; Институт кристаллографии, Университет Аахена (Rheinisch-Westfälische Technische Hochschule), Аахен, Германия)

Список литературы
1. Lanyi J.K. Bacteriorhodopsin // Annual Review of Physiology. 2004. V. 66. P. 665–688.
2. Maeda A. Application of FTIR spectroscopy to the structural study on the function of bacteriorhodopsin // Israel Journal of Chemistry. 1995. V. 35. N 3-4. P. 387–400.
3. Nabiev I.R., Efremov R.G., Chumanov G.D. The chromophore-binding site of bacteriorhodopsin. Resonance Raman and surface-enhanced resonance Raman spectroscopy and quantum chemical study // Journal of Biosciences. 1985. V. 8. N 1-2. P. 363–374.
4. Mathies R.A., Lin S.W., Ames J.B., Pollard W.T. From femtoseconds to biology: mechanism of bacteriorhodopsin’s light-driven proton pump // Annual Review of Biophysics and Biophysical Chemistry. 1991. V. 20. P. 491–518.
5. Krogh A., Larsson B., Heijne v.G., Sonnhammer E.L.L. Predicting transmembrane protein topology with a hidden markov model: application to complete genomes // Journal of Molecular Biology. 2001. V. 305. N 3. P. 567–580.
6. Overington J.P., Al-Lazikani B., Hopkins A.L. How many drug targets are there? // Nature Reviews Drug Discovery. 2006. V. 5. N 12. P. 993–996.
7. Kneipp K., Moskowitz M., Kneipp H. Surface Enhanced Raman Scattering. Physics and Applications. NY: Springer, 2006. 460 p.
8. Chervinskii S., Sevriuk V., Reduto I., Lipovskii A. Formation and 2D-patterning of silver nanoisland film using thermal poling and out-diffusion from glass // Journal of Applied Physics. 2013. V. 114. N 22. Art. 224301.
9. Menzel-Glaser: Microscope slides [Электронный ресурс]. Режим доступа: http://www.menzel.de/Microscope-Slides.687.0.html?&L=1, свободный. Яз. англ. (дата обращения 16.06.2014)
10. Zhou Q., Li Z., Yang Y., Zhang Z. Arrays of aligned, single crystalline silver nanorods for trace amount detection // Journal of Physics D: Applied Physics. 2008. V. 41. N 15. Art. 152007.
11. Zhurikhina V.V., Brunkov P.N., Melehin V.G., Kaplas T., Svirko Yu., Rutckaia V.V., Lipovskii A.A. Selfassembled silver nanoislands formed on glass surface via out-diffusion for multiple usages in SERS applications // Nanoscale Research Letters. 2012. V. 7. N 1. P. 676.
12. Terner J., Campion A., El-Sayed M.A. Time-resolved resonance Raman spectroscopy of bacteriorhodopsin on the millisecond timescale // Proc. National Academy of Sciences of the United States of America. 1977. V. 74. N 12. P. 5212–5216.


Creative Commons License

This work is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License
Информация 2001-2018 ©
Научно-технический вестник информационных технологий, механики и оптики.
Все права защищены.

Яндекс.Метрика